生体分子 - セッション 3

アミノ酸。ペプチド結合。タンパク質の折り畳み。タンパク質構造のレベル。タンパク質安定化相互作用。

牛乳が私たちの食生活に欠かせないものであることはよく知られています。牛乳にはカゼインと呼ばれるタンパク質が含まれています。カゼインは栄養を与えます。 proteinsが私たちの食生活になぜそれほど重要なのか疑問に思ったことはありませんか?。あるいは、proteinsは何でできているのでしょうか?。タンパク質の魅惑的な世界を探検してみましょう。 Proteinsは高分子です。 Proteinsはamino acidsの長い鎖で構成されています。これらのamino acidsは結合によって互いにつながっています。タンパク質をpolymerとして考えてみましょう。アミノ酸はタンパク質のmonomerとして機能します。

amino acidsはproteinsで構成されていることは知られています。これらはアミノ基と -NH2カルボキシル基 -COOH中心の炭素原子に結合します。この中心の炭素原子は水素原子および R 基にも結合しています。 Rはアルキル基を表す。アルキル基は、アミノ酸の種類に応じて変化する炭素鎖です。

proteinsはamino acidsの長い鎖で構成されていることは知られています。しかし、これらのamino acidsはどのようにして連結して長い鎖を形成するのでしょうか?。ペプチド結合は、amino acidsを結合してタンパク質分子を形成する共有結合の一種です。アミノ酸は一連のペプチド結合によって直鎖状に結合されています。

ペプチド結合の形成にはtwoのamino acidsの縮合が関与します。カルボキシル基 -COOHoneのアミノ酸がアミノ基と反応する -NH2別のアミノ酸の。このプロセス中に、水分子が除去されます。ペプチド結合はカルボキシル基の炭素原子間に形成される -COOHoneのアミノ酸とアミノ基の窒素原子 -NH2別のアミノ酸の。結果として得られる分子はジペプチドと呼ばれます。

同じプロセスを通じて、追加のamino acidsを鎖に追加することもできます。これにより、ポリペプチドと呼ばれるより長い鎖が形成されます。ペプチド結合は加水分解と呼ばれるプロセスによって切断されます。加水分解では、ペプチド結合に水が加えられ、ペプチド結合が分解されます。その結果、ポリペプチド鎖は構成amino acidsに分解されます。このプロセスはproteinsの消化にとって重要です。

タンパク質の折り畳みとは、amino acidsの鎖がねじれて特定の三次元形状に変化するプロセスです。タンパク質が適切に機能するためには、タンパク質の折り畳みが必要です。タンパク質の形状は、鎖内のamino acidsの配列によって決まります。タンパク質の全体的な形状を決定するタンパク質構造には 4 つのレベルがあります。最初のレベルは一次構造と呼ばれます。それは単にタンパク質鎖中のamino acidsの直線的な配列です。

タンパク質の一次構造は重要です。これによって、タンパク質が最終的な三次元形状に折り畳まれる方法が決まります。 amino acidsの配列の小さな変化がタンパク質の機能に大きな影響を与える可能性があります。たとえば、タンパク質の一次構造の変異により、タンパク質の折り畳み方が変化することがあります。これにより、身体機能が低下したり、病気を引き起こしたりすることになります。

タンパク質構造の2番目のレベルは二次構造と呼ばれます。これは、タンパク質鎖がアルファヘリックスやベータシートなどの特定の形状に折り畳まれる方法を指します。 αヘリックスの場合、カルボニル基の酸素と水素結合が形成される C=Oアミノ酸oneとアミノ基の水素 NH4 つ前のアミノ酸のことです。これにより、チェーンはねじれて規則的な円筒形に巻き付きます。

ベータシートでは、ポリペプチド鎖が前後に折り畳まれ、平らなプリーツシートを形成します。このシートは、one平行または反平行に走るポリペプチド鎖の複数の鎖で構成されています。ベータシートを安定化させる水素結合は、 oneの鎖のoneのアミノ酸のカルボニル酸素と、隣接する鎖の隣接するアミノ酸のアミノ水素との間に形成されます。この水素結合パターンはベータシートの長さに沿って繰り返されます。これにより、安定した平面構造が作成されます。

タンパク質構造の3番目のレベルは三次構造と呼ばれます。これは、単一のタンパク質分子がとる全体的な 3 次元形状を指します。この構造は、タンパク質鎖を構成するamino acids間の化学的相互作用と物理的相互作用の組み合わせによって決まります。三次構造の興味深い点は、それがタンパク質の機能にとって不可欠であるということです。タンパク質の形状の小さな変化がその活性に大きな影響を与える可能性があります。

タンパク質の三次構造は、温度や pH などの外部要因の影響を受ける可能性があります。これらの要因に少しでも変化があると、タンパク質の構造が崩れてしまいます。これにより、生物学的活性が失われます。たとえば、酵素は体内で特定の化学反応を起こすproteinsです。周囲の環境の変化によってタンパク質の形状が変化すると、酵素は正常に機能する能力を失う可能性があります。

タンパク質構造の 4 番目のレベルは四次構造と呼ばれます。これは、複数のタンパク質サブユニットが集まって、より大きな機能的なタンパク質複合体を形成する方法を指します。場合によっては、個々のタンパク質サブユニットが集まって、特定の機能を持つ複合体を形成することもあります。たとえば、ヘモグロビンは血液中で酸素を運ぶタンパク質です。 4 つの個別のサブユニットで構成されています。各サブユニットには酸素と結合するヘム基が含まれています。

タンパク質構造の安定性は、amino acids間のさまざまな相互作用によって維持されます。これらの相互作用はタンパク質安定化相互作用と呼ばれます。タンパク質構造を安定化させる上で重要な役割を果たす最初の相互作用は水素結合です。水素結合は、電気陰性度の高い原子と共有結合した水素原子と別の電気陰性度の高い原子との間の引力です。たとえば、水分子間の水素結合が図解されています。

proteinsでは、ペプチド骨格の電気陰性原子間に水素結合が形成されます。タンパク質構造においてtwoのペプチド結合が互いに接近しているとします。そして、水素原子の部分的な正電荷は N-H基は酸素原子の部分的な負電荷に引き付けられる C=Oグループ。この静電気引力により、 twoのグループ間に水素結合が形成されます。これによりタンパク質構造が安定します。水素結合はタンパク質の二次構造を安定化します。

タンパク質構造を安定させる2番目の相互作用はファンデルワールス相互作用です。ファンデルワールス相互作用は、原子の周囲の電子分布の変動によって引き起こされます。側鎖は、「主鎖」またはバックボーンと呼ばれる分子の中心部分に結合している化学基です。タンパク質構造において、 twoの非極性アミノ酸側鎖が互いに近づいているとします。すると、oneの側鎖の原子の周りの電子が、もう一方の側鎖に一時的な双極子を引き起こす可能性があります。これにより、 twoの側鎖の間に弱い静電引力が生じます。この弱い静電引力はファンデルワールス相互作用として知られています。

これらの相互作用は、アラニンやイソロイシンのメチル基など、電荷を持たない非極性アミノ酸側鎖間で発生します。個々のファンデルワールス相互作用は弱いですが、それらの多くが一緒に作用してタンパク質構造を安定化させることができます。実際、これらの相互作用は、特にプロセスの初期段階において、タンパク質の折り畳みの主な原動力であると考えられています。

生体分子セッションIV

生体分子 - セッション 3

アミノ酸。 ペプチド結合。 タンパク質の折り畳み。 タンパク質構造のレベル。 タンパク質安定化相互作用。

アミノ酸。ペプチド結合。タンパク質の折り畳み。タンパク質構造のレベル。タンパク質安定化相互作用。