जैविक अणु - सत्र 3

हम जानते हैं कि दूध हमारे आहार का एक अनिवार्य हिस्सा है। दूध में केसीन नामक प्रोटीन होता है। केसीन पोषण प्रदान करता है। क्या आपने कभी सोचा है कि proteins हमारे आहार का इतना आवश्यक हिस्सा क्यों है?। अथवा proteins किससे बने होते हैं?। आइये प्रोटीन की आकर्षक दुनिया का अन्वेषण करें। Proteins बृहत अणुकण हैं। Proteins amino acids की लंबी श्रृंखलाओं से बने होते हैं। ये amino acids एक दूसरे से बंधों द्वारा जुड़े होते हैं। प्रोटीन को एक polymer के रूप में समझिए। अमीनो एसिड प्रोटीन के monomer के रूप में कार्य करता है।

हम जानते हैं कि amino acids proteins से बने होते हैं। वे कार्बनिक यौगिक हैं जिनमें अमीनो समूह और एमिनो एसिड दोनों होते हैं -NH2और एक कार्बोक्सिल समूह -COOHएक केन्द्रीय कार्बन परमाणु से जुड़ा हुआ। यह केन्द्रीय कार्बन परमाणु एक हाइड्रोजन परमाणु और एक R समूह से भी बंधा होता है। R एल्काइल समूह को दर्शाता है। एल्काइल समूह एक कार्बन श्रृंखला है जो विशिष्ट प्रकार के अमीनो एसिड के आधार पर भिन्न होती है।

हम जानते हैं कि proteins amino acids की लंबी श्रृंखलाओं से बने होते हैं। लेकिन ये amino acids आपस में जुड़कर लंबी श्रृंखलाएं कैसे बनाते हैं?। पेप्टाइड बंध एक प्रकार का सहसंयोजक बंध है जो amino acids को आपस में जोड़कर प्रोटीन अणु बनाता है। अमीनो एसिड पेप्टाइड बंधों की एक श्रृंखला के माध्यम से एक रेखीय श्रृंखला में एक साथ जुड़े रहते हैं।

पेप्टाइड बंध के निर्माण में two amino acids का संघनन शामिल होता है। कार्बोक्सिल समूह -COOHone एमिनो एसिड का एमिनो समूह के साथ अभिक्रिया -NH2एक अन्य अमीनो एसिड का। इस प्रक्रिया के दौरान, पानी का एक अणु नष्ट हो जाता है। पेप्टाइड बंध कार्बोक्सिल समूह के कार्बन परमाणु के बीच बनता है -COOHone एमिनो एसिड और एमिनो समूह के नाइट्रोजन परमाणु का -NH2एक अन्य अमीनो एसिड का। परिणामी अणु को डाइपेप्टाइड कहा जाता है।

इसी प्रक्रिया के माध्यम से श्रृंखला में अतिरिक्त amino acids भी जोड़े जा सकते हैं। इससे लम्बी श्रृंखलाएं बनेंगी जिन्हें पॉलीपेप्टाइड्स कहा जाता है। पेप्टाइड बंध को हाइड्रोलिसिस नामक प्रक्रिया के माध्यम से तोड़ा जा सकता है। हाइड्रोलिसिस में पेप्टाइड बंध में पानी मिलाया जाता है, जिससे वह टूट जाता है। परिणामस्वरूप पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला अपने घटक amino acids में टूट जाती है। यह प्रक्रिया proteins के पाचन के लिए महत्वपूर्ण है।

प्रोटीन फोल्डिंग वह प्रक्रिया है जिसके द्वारा amino acids की एक श्रृंखला मुड़ती है और एक विशिष्ट त्रि-आयामी आकार में बदल जाती है। प्रोटीन के समुचित कार्य के लिए प्रोटीन फोल्डिंग आवश्यक है। प्रोटीन का आकार श्रृंखला में amino acids के अनुक्रम द्वारा निर्धारित होता है। प्रोटीन संरचना के चार स्तर हैं जो प्रोटीन के समग्र आकार को निर्धारित करते हैं। प्रथम स्तर को प्राथमिक संरचना कहा जाता है। यह प्रोटीन श्रृंखला में amino acids का रैखिक अनुक्रम है।

प्रोटीन की प्राथमिक संरचना महत्वपूर्ण है। यह निर्धारित करता है कि प्रोटीन किस प्रकार अपने अंतिम त्रि-आयामी आकार में मुड़ेगा। amino acids के अनुक्रम में एक छोटा सा परिवर्तन प्रोटीन के कार्य पर बड़ा प्रभाव डाल सकता है। उदाहरण के लिए, प्रोटीन की प्राथमिक संरचना में उत्परिवर्तन उसके मुड़ने के तरीके को बदल सकता है। इससे शरीर की कार्यक्षमता में कमी आती है या रोग उत्पन्न होता है।

प्रोटीन संरचना के दूसरे स्तर को द्वितीयक संरचना कहा जाता है। यह उस तरीके को संदर्भित करता है जिससे प्रोटीन श्रृंखला विशिष्ट आकार में मुड़ती है, जैसे कि अल्फा-हेलिक्स या बीटा-शीट। अल्फा-हेलिक्स के मामले में, कार्बोनिल समूह के ऑक्सीजन के बीच हाइड्रोजन बांड बनते हैं C=Oone अमीनो एसिड और अमीनो समूह के हाइड्रोजन का NHएक एमिनो एसिड की तुलना में यह चार स्थान आगे है। इससे चेन मुड़ जाती है और एक नियमित, बेलनाकार आकार में कुंडलित हो जाती है।

बीटा शीट में, पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला स्वयं पर आगे-पीछे मुड़ती है, जिससे एक सपाट, प्लीटेड शीट बनती है। यह शीट पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के कई धागों से बनी होती है जो one दूसरे के समानांतर या प्रतिसमानांतर चलती हैं। बीटा शीट को स्थिर करने वाले हाइड्रोजन बंध one स्ट्रैंड में one एमिनो एसिड के कार्बोनिल ऑक्सीजन और पड़ोसी स्ट्रैंड में एक आसन्न एमिनो एसिड के एमिनो हाइड्रोजन के बीच बनते हैं। यह हाइड्रोजन बॉन्डिंग पैटर्न बीटा शीट की लंबाई के साथ दोहराया जाता है। इससे एक स्थिर, समतलीय संरचना निर्मित होती है।

प्रोटीन संरचना के तीसरे स्तर को तृतीयक संरचना कहा जाता है। यह एक एकल प्रोटीन अणु द्वारा अपनाए गए समग्र त्रि-आयामी आकार को संदर्भित करता है। यह संरचना प्रोटीन श्रृंखला बनाने वाले amino acids के बीच रासायनिक और भौतिक अंतःक्रियाओं के संयोजन से निर्धारित होती है। तृतीयक संरचना के बारे में दिलचस्प बात यह है कि यह प्रोटीन के कार्य के लिए आवश्यक है। प्रोटीन के आकार में छोटे परिवर्तन से उसकी गतिविधि पर महत्वपूर्ण प्रभाव पड़ सकता है।

किसी प्रोटीन की तृतीयक संरचना तापमान और pH जैसे बाह्य कारकों से प्रभावित हो सकती है। इन कारकों में कोई भी छोटा सा परिवर्तन प्रोटीन संरचना को बाधित कर देता है। इसके कारण इसकी जैविक गतिविधि नष्ट हो जाती है। उदाहरण के लिए, एंजाइम proteins होते हैं जो शरीर में विशिष्ट रासायनिक प्रतिक्रियाएं संपन्न करते हैं। यदि आसपास के वातावरण में परिवर्तन के कारण प्रोटीन का आकार बदल जाता है, तो एंजाइम की ठीक से काम करने की क्षमता समाप्त हो सकती है।

प्रोटीन संरचना के चौथे स्तर को चतुर्धातुक संरचना कहा जाता है। यह उस तरीके को संदर्भित करता है जिसमें कई प्रोटीन उप इकाइयां एक साथ मिलकर एक बड़ा, कार्यात्मक प्रोटीन कॉम्प्लेक्स बनाती हैं। कुछ मामलों में, अलग-अलग प्रोटीन उप-इकाइयां एक साथ मिलकर एक विशिष्ट कार्य वाले जटिल पदार्थ का निर्माण कर सकती हैं। उदाहरण के लिए, हीमोग्लोबिन वह प्रोटीन है जो हमारे रक्त में ऑक्सीजन ले जाता है। यह चार अलग-अलग उप-इकाइयों से बना है। प्रत्येक उप इकाई में एक हीम समूह होता है जो ऑक्सीजन से बंधता है।

प्रोटीन संरचना की स्थिरता amino acids के बीच विभिन्न प्रकार की अंतःक्रियाओं द्वारा बनाए रखी जाती है। इन अंतःक्रियाओं को प्रोटीन स्थिरीकरण अंतःक्रियाएं कहा जाता है। प्रोटीन संरचना को स्थिर करने में महत्वपूर्ण भूमिका निभाने वाली पहली अंतर्क्रिया हाइड्रोजन बंध है। हाइड्रोजन बंध एक हाइड्रोजन परमाणु के बीच आकर्षण बल है जो एक अत्यधिक विद्युत-ऋणात्मक परमाणु और एक अन्य विद्युत-ऋणात्मक परमाणु से सहसंयोजक रूप से बंधा होता है। उदाहरण के लिए, पानी के अणुओं के बीच हाइड्रोजन बंधन को दर्शाया गया है।

proteins में, पेप्टाइड रीढ़ के विद्युत-ऋणात्मक परमाणुओं के बीच हाइड्रोजन बंध बनते हैं। मान लीजिए कि प्रोटीन संरचना में two पेप्टाइड बंध एक दूसरे के निकट आते हैं। तो हाइड्रोजन परमाणु पर आंशिक धनात्मक आवेश N-Hसमूह ऑक्सीजन परमाणु पर आंशिक ऋणात्मक आवेश की ओर आकर्षित होता है C=Oसमूह। इस इलेक्ट्रोस्टेटिक आकर्षण के कारण two समूहों के बीच हाइड्रोजन बंध का निर्माण होता है। इससे प्रोटीन संरचना स्थिर हो जाती है। हाइड्रोजन बंध प्रोटीन की द्वितीयक संरचना को स्थिर करता है।

दूसरी अंतःक्रिया जो प्रोटीन संरचना को स्थिर करती है, वह है वैन डेर वाल्स अंतःक्रिया। वान डेर वाल्स अन्योन्यक्रियाएं परमाणुओं के चारों ओर इलेक्ट्रॉन वितरण में उतार-चढ़ाव के कारण होती हैं। साइड-चेन एक रासायनिक समूह है जो अणु के मुख्य भाग से जुड़ा होता है जिसे "मुख्य श्रृंखला" या रीढ़ कहा जाता है। मान लीजिए कि two गैर-ध्रुवीय अमीनो एसिड साइड-चेन प्रोटीन संरचना में एक दूसरे के पास आते हैं। तब one पार्श्व-श्रृंखला में परमाणुओं के चारों ओर उपस्थित इलेक्ट्रॉन दूसरी पार्श्व-श्रृंखला में अस्थायी द्विध्रुव का कारण बन सकते हैं। इससे two पार्श्व-श्रृंखलाओं के बीच एक कमजोर इलेक्ट्रोस्टेटिक आकर्षण पैदा होता है। इस कमजोर इलेक्ट्रोस्टैटिक आकर्षण को वैन डेर वाल्स अंतःक्रिया के रूप में जाना जाता है।

ये अंतःक्रियाएं गैर-ध्रुवीय अमीनो एसिड साइड-चेन के बीच होती हैं जिनमें कोई आवेश नहीं होता है, जैसे कि एलेनिन या आइसोल्यूसीन में मिथाइल समूह। यद्यपि प्रत्येक व्यक्तिगत वैन डेर वाल्स अंतःक्रिया कमजोर है, फिर भी उनमें से कई प्रोटीन संरचना को स्थिर करने के लिए एक साथ कार्य कर सकते हैं। वास्तव में, इन अंतःक्रियाओं को प्रोटीन फोल्डिंग के पीछे मुख्य प्रेरक शक्ति माना जाता है, विशेष रूप से प्रक्रिया के प्रारंभिक चरणों में।