Enzymes Session II

Nous savons que les enzymes réagissent avec les molécules de substrat pour les convertir en produits. L'activité enzymatique fait référence à la capacité des enzymes à catalyser ou à accélérer les réactions chimiques. Saviez-vous que la température peut affecter considérablement l’activité des enzymes ? Il est fascinant de voir comment la température affecte le mouvement et l’énergie des molécules, y compris les enzymes et les substrats. Lorsque la température augmente, ces molécules deviennent plus énergétiques et se déplacent plus rapidement. Mais qu’est-ce que cela implique pour l’activité enzymatique ? Eh bien, l’augmentation de la vitesse entraîne des collisions plus fréquentes entre les enzymes et les substrats.

Plus il y a de collisions, plus les chances d’interactions réussies et de réactions catalytiques sont élevées. Cela accélère à son tour le taux global d’activité enzymatique et la conversion des substrats en produits. Cependant, il est important de noter qu’il existe une plage de température optimale pour l’activité enzymatique. Au-delà de cette plage, des températures extrêmement élevées peuvent avoir des effets néfastes sur l’enzyme. La plage de température optimale pour la plupart des enzymes humaines se situe entre trente-cinq et quarante degrés Celsius.

À des températures très élevées, l’énergie thermique peut rompre les liaisons hydrogène, les ponts disulfures et d’autres liaisons faibles qui contribuent à la stabilité des enzymes. En conséquence, l’enzyme subit une dénaturation. La dénaturation fait référence aux changements structurels et fonctionnels qui se produisent dans les proteins. L'enzyme dénaturée perd son repliement et sa forme appropriés. L'enzyme dénaturée devient non fonctionnelle. Cela implique qu’il ne peut pas se lier efficacement aux substrats et catalyser les réactions.

Un autre facteur qui affecte l’activité des enzymes est le pH. Le pH est une mesure du degré d'acidité ou de basicité d'une solution. Il nous indique combien d’ions hydrogène sont présents dans une solution. Une valeur de pH inférieure à sept indique une solution acide. Un pH supérieur à sept indique une solution basique. Un pH de sept est considéré comme neutre. L’eau a un pH de sept.

Maintenant, expliquons comment les changements de pH peuvent affecter l’activité enzymatique. Les enzymes sont des proteins spéciales qui aident à accélérer les réactions chimiques dans notre corps. Ils ont des formes spécifiques qui leur permettent de se lier à un type de molécules appelées substrats et de les convertir en produits. Les enzymes fonctionnent mieux à un niveau de pH particulier appelé pH optimal. À ce pH, la structure de l’enzyme est stable. Le site actif de l’enzyme est également dans la forme correcte pour se lier efficacement au substrat et effectuer la réaction.

Lorsque le pH change par rapport au niveau optimal de l’enzyme, cela peut perturber la structure de l’enzyme. Cette perturbation est principalement due aux liaisons ioniques et hydrogène qui maintiennent la forme de l’enzyme. Ces liaisons sont sensibles aux changements de pH. En termes plus simples, pensez à l’enzyme comme à une serrure et au substrat comme à une clé. La serrure a une forme spécifique qui s'adapte parfaitement à la clé. Mais lorsque le pH n’est pas optimal, c’est comme si la serrure se déformait et que la clé ne s’adaptait plus bien. Donc, la réaction ne se produit pas aussi efficacement.

Différentes enzymes ont un pH optimal différent. C’est parce qu’ils se trouvent dans différentes parties du corps ou remplissent des fonctions différentes. Par exemple, les enzymes gastriques fonctionnent mieux dans l’environnement acide de l’estomac, facilitant ainsi la digestion. En revanche, les enzymes de l’intestin grêle préfèrent un pH plus alcalin car elles poursuivent le processus de digestion dans cet environnement.

L’activité enzymatique est également affectée par la concentration du substrat. Lorsque la concentration du substrat est faible, il y a moins de molécules de substrat disponibles avec lesquelles l’enzyme peut interagir. En conséquence, les collisions entre le substrat enzymatique sont moins fréquentes. La vitesse de réaction devient relativement lente. À mesure que la concentration du substrat augmente, la vitesse de la réaction augmente également. Cela est dû au fait que davantage de molécules de substrat sont disponibles pour les enzymes. Cela implique qu’il existe une probabilité plus élevée de collisions enzyme-substrat.

Cependant, il arrive un moment où l’augmentation de la concentration du substrat n’entraîne pas d’augmentation proportionnelle de la vitesse de réaction. C’est parce que l’enzyme atteint un état de saturation. À saturation, tous les sites actifs disponibles sur l’enzyme sont occupés par des molécules de substrat. Lorsque les sites actifs de l’enzyme sont saturés, les molécules de substrat supplémentaires ne peuvent pas se lier à l’enzyme. Bien qu’il puisse y avoir davantage de substrats, ils doivent attendre que des sites actifs soient disponibles. Cela limite la vitesse à laquelle l’enzyme peut convertir les substrats en produits.

La concentration des enzymes affecte également l’activité des enzymes. En général, une augmentation de la concentration d’enzymes entraîne une augmentation de la vitesse de réaction. Cela est dû au fait que davantage d’enzymes sont disponibles pour se lier aux substrats. Cependant, si la concentration du substrat est limitée, de nouvelles augmentations de la concentration enzymatique n'affectent pas la vitesse de réaction.

Les inhibiteurs enzymatiques sont des molécules qui se lient aux enzymes et interfèrent avec leur fonction normale. Ils peuvent soit améliorer, soit réduire l’activité de l’enzyme. Les inhibiteurs peuvent être classés en two types principaux. Ce sont des inhibiteurs réversibles et des inhibiteurs irréversibles. Les inhibiteurs réversibles se lient à l’enzyme par des interactions non covalentes. Les inhibiteurs réversibles sont ceux qui peuvent se fixer temporairement à l’enzyme, comme un aimant collé à une surface métallique. Cette fixation peut être annulée et l’enzyme peut recommencer à fonctionner normalement.

Les inhibiteurs réversibles peuvent en outre être classés en inhibiteurs compétitifs, non compétitifs et non compétitifs. Les inhibiteurs compétitifs entrent en compétition avec le substrat pour le site actif de l’enzyme. Ils se lient de manière réversible au site actif. Les inhibiteurs compétitifs bloquent la liaison du substrat. Ils réduisent l’activité enzymatique. L’augmentation de la concentration du substrat peut surmonter les effets de l’inhibition compétitive.

Les inhibiteurs non compétitifs se lient à un site de l’enzyme autre que le site actif. Ce site est connu sous le nom de site allostérique. La liaison d’inhibiteurs non compétitifs provoque un changement de forme et de structure du site actif de l’enzyme. Le substrat ne peut désormais plus se lier au site actif de l’enzyme. En conséquence, l’activité enzymatique est réduite. L'inhibition non compétitive n'est pas surmontée en augmentant la concentration du substrat.

Les inhibiteurs non compétitifs fonctionnent en se liant à l’enzyme uniquement lorsque le substrat y est déjà attaché. Une fois que l’inhibiteur se lie, il empêche la libération du produit que l’enzyme produirait normalement. C'est comme une serrure qui ne peut être fermée que lorsque la clé est déjà à l'intérieur.

Les inhibiteurs irréversibles forment des liaisons covalentes avec l’enzyme. Ces inhibiteurs provoquent une inactivation permanente de l’enzyme. Ces inhibiteurs contiennent souvent des groupes fonctionnels réactifs. Ces groupes fonctionnels réactifs se lient de manière irréversible à des amino acids spécifiques dans le site actif de l'enzyme.

Les enzymes immobilisées sont des enzymes collées à un matériau solide, comme de minuscules billes. Cela permet de maintenir les enzymes au one endroit pendant les réactions chimiques. L’immobilisation des enzymes présente quelques avantages. L'immobilisation peut protéger les enzymes contre les dommages ou la destruction Étant donné que les enzymes immobilisées sont attachées à un support solide, elles peuvent être facilement séparées du mélange réactionnel et réutilisées plusieurs fois. Cela permet d’économiser du temps et de l’argent car il n’est pas nécessaire de fabriquer ou de purifier de nouvelles enzymes pour chaque réaction.