Enzymes Session I

Les enzymes sont de grosses proteins complexes constituées de longues chaînes d’ amino acids. Ce sont des proteins globulaires. Comme nous le savons, les proteins sont constituées de longues chaînes d’ amino acids. La séquence spécifique de ces amino acids détermine la structure et la fonction des enzymes. Les enzymes réalisent des réactions chimiques dans notre corps. Ils aident en augmentant la vitesse à laquelle les réactions chimiques se produisent. Les enzymes sont très sensibles aux changements de température. Les enzymes de notre corps fonctionnent à une température d’environ trente-sept degrés Celsius. Tout changement de température, petit ou grand, affecte le fonctionnement des enzymes.

Les enzymes sont constituées de composants protéiques et non protéiques, notamment de cofacteurs et de coenzymes. Le composant protéique des enzymes est appelé apoenzyme. Les cofacteurs sont des molécules ou des ions non protéiques nécessaires au bon fonctionnement d’enzymes particulières. Les coenzymes sont de petites molécules non protéiques qui sont vaguement associées à l’enzyme. Ils sont porteurs de groupes chimiques ou d'électrons lors de réactions enzymatiques. L'enzyme fonctionnelle complète est appelée Holoenzyme.

Il existe une région spéciale à l’intérieur de l’enzyme où se produit la réaction chimique catalysée par l’enzyme. Cette région est appelée le site actif. Le site actif est une région dans la structure tridimensionnelle de l’enzyme qui se lie spécifiquement au substrat. Le substrat est une molécule ou un composé sur lequel une enzyme agit et le convertit en produit. Le site actif est hautement spécialisé et précisément façonné pour accueillir les molécules de substrat spécifiques.

Les enzymes intracellulaires sont des proteins situées à l’intérieur des cellules. Ces proteins accomplissent des tâches essentielles à l’intérieur des cellules. Ils ressemblent à de minuscules machines moléculaires qui participent à divers processus importants au sein de la cellule. Ces processus comprennent la décomposition de grosses molécules en molécules plus petites pour produire de l’énergie et la construction de nouvelles molécules pour la croissance et la réparation. Ces enzymes sont produites par la cellule elle-même en fonction de ses besoins.

Considérez les enzymes intracellulaires comme des travailleurs employés dans la cellule. Les enzymes intracellulaires sont situées dans des compartiments spécifiques de la cellule, où elles peuvent effectuer efficacement leurs tâches. Ils sont chargés d’effectuer des tâches spécifiques, comme accélérer des réactions chimiques ou transformer une molécule en une autre. Les exemples d’enzymes intracellulaires comprennent l’ADN polymérase, l’ATP synthase et la catalase.

Les enzymes extracellulaires sont des enzymes produites et libérées par les cellules dans l’environnement environnant. Les enzymes intracellulaires restent dans la cellule et catalysent les réactions à l’intérieur du cytoplasme ou des organites. Les enzymes extracellulaires fonctionnent à l’extérieur de la cellule. Ils participent à la décomposition de macromolécules complexes, telles que les proteins, les carbohydrates et les lipids, en composants plus simples. Ces composants plus simples peuvent être facilement absorbés et utilisés par l’organisme.

La sécrétion d’enzymes extracellulaires permet aux organismes d’accéder à des nutriments et à des sources d’énergie qui seraient autrement inaccessibles. Par exemple, de nombreuses bactéries produisent des enzymes extracellulaires qui décomposent les polysaccharides complexes présents dans les parois cellulaires des plantes. Cela permet aux bactéries d’utiliser ces carbohydrates comme source de nutriments. De même, les champignons libèrent des enzymes extracellulaires pour décomposer la matière organique présente dans l’environnement. Cela contribue au recyclage des nutriments.

Comme nous le savons, les enzymes sont des molécules protéiques qui agissent comme catalyseurs en accélérant les réactions chimiques dans les organismes vivants. Le mécanisme d’action enzymatique implique plusieurs étapes. Tout d’abord, la molécule de substrat se lie au site actif de l’enzyme. Le site actif a une forme unique qui lui permet de reconnaître et de se lier au substrat spécifique. Lorsque le substrat se lie au site actif, un complexe enzyme-substrat se forme.

Le complexe substrat enzymatique est stabilisé par des interactions faibles temporaires, telles que les liaisons hydrogène et les forces de van der Waals. Lorsque l’enzyme et le substrat se rencontrent, l’enzyme change légèrement de forme. Ce changement permet à des parties spécifiques de l’enzyme, appelées résidus d’acides aminés, de se rapprocher du substrat. Cette proximité permet à la réaction de se produire plus facilement.

À l’intérieur du site actif de l’enzyme, l’énergie d’activation nécessaire à la réaction est réduite. L'énergie d'activation est la quantité d'énergie qui doit être fournie à une réaction chimique pour qu'elle se déroule. L’enzyme y parvient en créant les conditions idéales pour que la réaction se produise. En conséquence, la réaction se produit plus rapidement et plus efficacement.

La réaction conduit à la transformation du substrat en un ou plusieurs produits. Ils ont des propriétés chimiques différentes de celles du substrat. Ces produits sont libérés à partir du site actif. Une fois les produits libérés, l’enzyme revient à sa conformation d’origine. Il est maintenant prêt à se lier à de nouvelles molécules de substrat. Les enzymes ne sont pas consommées ni modifiées de manière permanente pendant la réaction. Cela permet de les utiliser à plusieurs reprises.

Vous êtes-vous déjà demandé comment les enzymes peuvent faire leur travail avec autant de précision ? Cela est dû à la spécificité des enzymes. La spécificité enzymatique fait référence à la capacité des enzymes à reconnaître et à se lier sélectivement à des molécules spécifiques. Le site actif des enzymes est conçu de manière à s’adapter parfaitement et à se lier à un substrat spécifique. Le site actif contient des groupes chimiques spéciaux qui peuvent former des liaisons hydrogène et des interactions électrostatiques avec le substrat. Ces interactions aident l’enzyme à reconnaître sa cible et à établir une liaison solide.

L’hypothèse de la serrure et de la clé est un concept qui nous aide à comprendre comment les enzymes interagissent avec leurs substrats spécifiques. On dit que le site actif d’une enzyme est comme une serrure, et le substrat est comme une clé qui s’insère parfaitement dans cette serrure. Selon cette hypothèse, le site actif d’une enzyme a une forme et des propriétés chimiques spécifiques qui correspondent précisément à la forme et aux propriétés de son substrat. Cela permet à l’enzyme de se lier sélectivement et d’interagir uniquement avec son substrat spécifique. C'est semblable à une serrure qui ne peut être ouverte qu'avec la bonne clé.

Lorsque le substrat s’insère dans le site actif, il forme une liaison temporaire avec l’enzyme. Cela permet à l’enzyme de faire son travail et d’effectuer des réactions chimiques sur le substrat. C'est comme si la serrure et la clé s'unissaient pour déverrouiller quelque chose. Cette hypothèse nous aide à comprendre pourquoi les enzymes sont si efficaces dans leur travail. Ils peuvent sélectionner les bonnes molécules sur lesquelles travailler car leurs sites actifs sont conçus exactement pour ces molécules.

Contrairement à l’hypothèse de la serrure et de la clé, l’hypothèse de l’ajustement induit fournit une meilleure explication de la liaison du substrat au site actif. Selon l’hypothèse de l’ajustement induit, le site actif d’une enzyme n’est pas une structure rigide. Il s’agit plutôt d’une région flexible qui peut changer de forme lors de la liaison au substrat. Au début, le site actif peut ne pas s’adapter parfaitement au substrat. Mais lorsque le substrat pénètre dans le site actif, celui-ci change de forme pour s’adapter parfaitement au substrat. Pouvez-vous dire quelle hypothèse décrit le mieux le fonctionnement des enzymes ?.