Molécules biologiques - Session 3

Nous savons que le lait est un élément essentiel de notre alimentation. Le lait contient une protéine appelée caséine. La caséine apporte des nutriments. Vous êtes-vous déjà demandé pourquoi les proteins sont un élément si essentiel de notre alimentation ? Ou de quoi sont faites les proteins ? Explorons le monde fascinant des protéines. Les Proteins sont des macromolécules. Les Proteins sont constituées de longues chaînes d’ amino acids. Ces amino acids sont liés entre eux par des liaisons. Considérez la protéine comme un polymer. L'acide aminé agit comme monomer de la protéine.

Nous savons que les amino acids sont constitués de proteins. Ce sont des composés organiques qui contiennent à la fois un groupe amino -NH2et un groupe carboxyle -COOHattaché à un atome de carbone central. Cet atome de carbone central est également lié à un atome d'hydrogène et à un groupe R. R représente un groupe alkyle. Le groupe alkyle est une chaîne carbonée qui varie en fonction du type spécifique d'acide aminé.

Nous savons que les proteins sont constituées de longues chaînes d’ amino acids. Mais comment ces amino acids se lient-ils entre eux pour former de longues chaînes ? La liaison peptidique est un type de liaison covalente qui relie les amino acids entre eux pour former des molécules de protéines. Les acides aminés sont reliés entre eux dans une chaîne linéaire par une série de liaisons peptidiques.

La formation d'une liaison peptidique implique la condensation de two amino acids. Le groupe carboxyle -COOHd' un acide aminé réagit avec le groupe amino -NH2d'un autre acide aminé. Au cours de ce processus, une molécule d’eau est éliminée. Une liaison peptidique se forme entre l'atome de carbone du groupe carboxyle -COOHd' un acide aminé et de l'atome d'azote du groupe amino -NH2d'un autre acide aminé. La molécule résultante est appelée dipeptide.

Des amino acids supplémentaires peuvent être ajoutés à la chaîne par le même processus. Cela formera des chaînes plus longues appelées polypeptides. La liaison peptidique peut être rompue par un processus appelé hydrolyse. Lors de l’hydrolyse, de l’eau est ajoutée à la liaison peptidique, provoquant sa rupture. En conséquence, la chaîne polypeptidique se décompose en ses amino acids constitutifs. Ce processus est important pour la digestion des proteins.

Le repliement des protéines est le processus par lequel une chaîne d' amino acids se tord et se transforme en une forme tridimensionnelle spécifique. Le repliement des protéines est nécessaire au bon fonctionnement de la protéine. La forme de la protéine est déterminée par la séquence d’ amino acids dans la chaîne. Il existe quatre niveaux de structure protéique qui déterminent la forme globale d’une protéine. Le premier niveau est appelé la structure primaire. Il s’agit simplement de la séquence linéaire d’ amino acids dans la chaîne protéique.

La structure primaire d’une protéine est importante. Il détermine la manière dont la protéine se repliera dans sa forme tridimensionnelle finale. Un petit changement dans la séquence des amino acids peut avoir un effet important sur la fonction des protéines. Par exemple, une mutation dans la structure primaire d’une protéine peut modifier la façon dont elle se replie. Cela conduit à une perte de fonction corporelle ou à une maladie.

Le deuxième niveau de structure des protéines est appelé structure secondaire. Cela fait référence à la façon dont la chaîne protéique se replie dans des formes spécifiques, telles qu'une hélice alpha ou une feuille bêta. Dans le cas d'une hélice alpha, les liaisons hydrogène se forment entre l'oxygène du groupe carbonyle C=Od' un acide aminé et de l'hydrogène du groupe amino NHd'un acide aminé quatre places devant lui. Cela provoque la torsion et l'enroulement de la chaîne dans une forme cylindrique régulière.

Dans une feuille bêta, la chaîne polypeptidique se replie sur elle-même, formant une feuille plate et plissée. Cette feuille est constituée de plusieurs brins de la chaîne polypeptidique qui sont parallèles ou antiparallèles les one aux autres. Les liaisons hydrogène qui stabilisent la feuille bêta se forment entre l'oxygène du carbonyle d' un acide aminé dans un brin et l'hydrogène amino d'un acide aminé adjacent dans un brin voisin. Ce modèle de liaison hydrogène se répète sur toute la longueur de la feuille bêta. Cela crée une structure stable et plane.

Le troisième niveau de structure des protéines est appelé structure tertiaire. Il fait référence à la forme tridimensionnelle globale qu'adopte une seule molécule de protéine. Cette structure est déterminée par une combinaison d’interactions chimiques et physiques entre les amino acids qui composent la chaîne protéique. Ce qui est fascinant dans la structure tertiaire, c’est qu’elle est essentielle à la fonction de la protéine. De petits changements dans la forme de la protéine peuvent avoir des effets significatifs sur son activité.

La structure tertiaire d'une protéine peut être affectée par des facteurs externes tels que la température et le pH. Le moindre changement dans ces facteurs perturbe la structure des protéines. Cela entraîne une perte de son activité biologique. Par exemple, les enzymes sont des proteins qui réalisent des réactions chimiques spécifiques dans le corps. Si la forme d’une protéine est modifiée par des changements dans l’environnement, l’enzyme peut perdre sa capacité à fonctionner correctement.

Le quatrième niveau de structure des protéines est appelé structure quaternaire. Il fait référence à la manière dont plusieurs sous-unités protéiques se rassemblent pour former un complexe protéique fonctionnel plus grand. Dans certains cas, des sous-unités protéiques individuelles peuvent se réunir pour former un complexe avec une fonction spécifique. Par exemple, l’hémoglobine est la protéine qui transporte l’oxygène dans notre sang. Il est composé de quatre sous-unités individuelles. Chacune des sous-unités contient un groupe hème qui se lie à l’oxygène.

La stabilité de la structure des protéines est maintenue par une variété d’interactions entre les amino acids. Ces interactions sont appelées interactions stabilisatrices de protéines. La première interaction qui joue un rôle important dans la stabilisation d’une structure protéique est la liaison hydrogène. Les liaisons hydrogène sont des forces d'attraction entre un atome d'hydrogène lié de manière covalente à un atome hautement électronégatif et un autre atome électronégatif. Par exemple, la liaison hydrogène entre les molécules d’eau est illustrée.

Dans les proteins, des liaisons hydrogène se forment entre les atomes électronégatifs du squelette peptidique. Disons que two liaisons peptidiques se rapprochent l’une de l’autre dans la structure de la protéine. Ensuite, la charge positive partielle sur l'atome d'hydrogène du N-Hle groupe est attiré par la charge négative partielle de l'atome d'oxygène du C=Ogroupe. Cette attraction électrostatique provoque la formation d’une liaison hydrogène entre les two groupes. Cela stabilise la structure de la protéine. La liaison hydrogène stabilise la structure secondaire des protéines.

La deuxième interaction qui stabilise la structure des protéines est l’interaction de van der Waals. Les interactions de Van der Waals sont causées par des fluctuations dans la distribution des électrons autour des atomes. Une chaîne latérale est un groupe chimique attaché à une partie centrale de la molécule appelée « chaîne principale » ou squelette. Disons que two chaînes latérales d’acides aminés non polaires se rapprochent l’une de l’autre dans la structure de la protéine. Ensuite, les électrons autour des atomes d’ une chaîne latérale peuvent provoquer un dipôle temporaire dans l’autre chaîne latérale. Cela crée une faible attraction électrostatique entre les two chaînes latérales. Cette faible attraction électrostatique est connue sous le nom d’interaction de van der Waals.

Ces interactions se produisent entre des chaînes latérales d’acides aminés non polaires qui n’ont pas de charge, comme les groupes méthyle de l’alanine ou de l’isoleucine. Bien que chaque interaction de van der Waals soit faible, beaucoup d’entre elles peuvent agir ensemble pour stabiliser la structure de la protéine. En fait, on pense que ces interactions sont la principale force motrice du repliement des protéines, en particulier dans les premières étapes du processus.