Sesión de Enzimas II

Sabemos que las enzimas reaccionan con las moléculas de sustrato para convertirlas en productos. La actividad enzimática se refiere a la capacidad de las enzimas para catalizar o acelerar reacciones químicas. ¿Sabías que la temperatura puede afectar significativamente la actividad de las enzimas? Es fascinante cómo la temperatura afecta el movimiento y la energía de las moléculas, incluidas tanto las enzimas como los sustratos. Cuando la temperatura aumenta, estas moléculas se vuelven más energéticas y se mueven más rápido. ¿Pero qué implica esto para la actividad enzimática? Bueno, el aumento de la velocidad da como resultado colisiones más frecuentes entre enzimas y sustratos.

Más colisiones dan lugar a mayores posibilidades de interacciones exitosas y reacciones catalíticas. Esto, a su vez, acelera la tasa general de actividad enzimática y la conversión de sustratos en productos. Sin embargo, es importante tener en cuenta que existe un rango de temperatura óptimo para la actividad enzimática. Más allá de este rango, las temperaturas extremadamente altas pueden tener efectos perjudiciales sobre la enzima. El rango de temperatura óptimo para la mayoría de las enzimas humanas se encuentra entre treinta y cinco y cuarenta grados Celsius.

A temperaturas muy altas, la energía térmica puede romper enlaces de hidrógeno, puentes disulfuro y otros enlaces débiles que contribuyen a la estabilidad de las enzimas. Como resultado, la enzima sufre una desnaturalización. La desnaturalización se refiere a los cambios estructurales y funcionales que ocurren en las proteins. La enzima desnaturalizada pierde su plegamiento y forma adecuados. La enzima desnaturalizada deja de ser funcional. Esto implica que no puede unirse eficazmente a los sustratos y catalizar reacciones.

Otro factor que afecta la actividad de las enzimas es el pH. El pH es una medida de qué tan ácida o básica es una solución. Nos dice cuántos iones de hidrógeno hay en una solución. Un valor de pH inferior a siete indica una solución ácida. Un pH superior a siete indica una solución básica. Un pH de siete se considera neutro. El agua tiene un valor de pH de siete.

Ahora, expliquemos cómo los cambios en el pH pueden afectar la actividad enzimática. Las enzimas son proteins especiales que ayudan a acelerar las reacciones químicas en nuestros cuerpos. Tienen formas específicas que les permiten unirse a un tipo de moléculas llamadas sustratos y convertirlas en productos. Las enzimas funcionan mejor a un nivel de pH particular conocido como su pH óptimo. A este pH, la estructura de la enzima es estable. El sitio activo de la enzima también tiene la forma correcta para unirse eficientemente al sustrato y llevar a cabo la reacción.

Cuando el pH cambia del nivel óptimo de la enzima, puede alterar la estructura de la enzima. Esta alteración se debe principalmente a los enlaces iónicos y de hidrógeno que mantienen unida la forma de la enzima. Estos enlaces son sensibles a los cambios de pH. En términos más simples, piense en la enzima como una cerradura y en el sustrato como una llave. La cerradura tiene una forma específica que se adapta perfectamente a la llave. Pero cuando el pH no es el óptimo, es como si la cerradura se deformara y la llave ya no encajara bien. Entonces la reacción no ocurre tan eficientemente.

Diferentes enzimas tienen diferentes valores de pH óptimos. Esto se debe a que se encuentran en diferentes partes del cuerpo o realizan funciones diferentes. Por ejemplo, las enzimas estomacales funcionan mejor en el ambiente ácido del estómago, ayudando con la digestión. Por el contrario, las enzimas del intestino delgado prefieren un pH más alcalino porque continúan el proceso de digestión en ese entorno.

La actividad enzimática también se ve afectada por la concentración del sustrato. Cuando la concentración del sustrato es baja, hay menos moléculas de sustrato disponibles para que la enzima interactúe con ellas. Como resultado, las colisiones entre enzimas y sustratos son menos frecuentes. La velocidad de reacción se vuelve relativamente lenta. A medida que aumenta la concentración del sustrato, también aumenta la velocidad de la reacción. Esto se debe a que hay más moléculas de sustrato disponibles para las enzimas. Esto implica que hay una mayor probabilidad de colisiones enzima-sustrato.

Sin embargo, llega un punto en el que aumentar aún más la concentración de sustrato no produce un aumento proporcional de la velocidad de reacción. Esto se debe a que la enzima alcanza un estado de saturación. En la saturación, todos los sitios activos disponibles en la enzima son ocupados por moléculas de sustrato. Cuando los sitios activos de la enzima están saturados, las moléculas de sustrato adicionales no pueden unirse a la enzima. Aunque puede haber más sustratos, hay que esperar a que haya sitios activos disponibles. Esto limita la velocidad a la que la enzima puede convertir sustratos en productos.

La concentración de enzimas también afecta la actividad de las enzimas. Generalmente, un aumento en la concentración de enzimas resulta en un aumento en la velocidad de reacción. Esto se debe a que hay más enzimas disponibles para unirse a los sustratos. Sin embargo, si la concentración de sustrato es limitada, entonces aumentos adicionales en la concentración de enzima no afectan la velocidad de reacción.

Los inhibidores enzimáticos son moléculas que se unen a las enzimas e interfieren con su funcionamiento normal. Pueden aumentar o reducir la actividad de la enzima. Los inhibidores se pueden clasificar en two tipos principales. Estos son inhibidores reversibles e inhibidores irreversibles. Los inhibidores reversibles se unen a la enzima a través de interacciones no covalentes. Los inhibidores reversibles son aquellos que pueden adherirse a la enzima temporalmente, como un imán que se adhiere a una superficie metálica. Esta unión se puede deshacer y la enzima puede volver a funcionar normalmente.

Los inhibidores reversibles pueden clasificarse además en inhibidores competitivos, no competitivos y no competitivos. Los inhibidores competitivos compiten con el sustrato por el sitio activo de la enzima. Se unen reversiblemente al sitio activo. Los inhibidores competitivos impiden la unión del sustrato. Reducen la actividad enzimática. El aumento de la concentración de sustrato puede superar los efectos de la inhibición competitiva.

Los inhibidores no competitivos se unen a un sitio de la enzima distinto del sitio activo. Ese sitio se conoce como sitio alostérico. La unión de inhibidores no competitivos provoca un cambio en la forma y estructura del sitio activo de la enzima. Ahora el sustrato no puede unirse al sitio activo de la enzima. Como resultado, la actividad enzimática se reduce. La inhibición no competitiva no se supera aumentando la concentración de sustrato.

Los inhibidores no competitivos funcionan uniéndose a la enzima sólo cuando ésta ya tiene el sustrato unido a ella. Una vez que el inhibidor se une, evita la liberación del producto que la enzima produciría normalmente. Es como una cerradura que sólo se puede cerrar cuando la llave ya está dentro.

Los inhibidores irreversibles forman enlaces covalentes con la enzima. Estos inhibidores provocan la inactivación permanente de la enzima. Estos inhibidores a menudo contienen grupos funcionales reactivos. Estos grupos funcionales reactivos se unen irreversiblemente a amino acids específicos en el sitio activo de la enzima.

Las enzimas inmovilizadas son enzimas que están adheridas a un material sólido, como pequeñas perlas. Esto ayuda a mantener las enzimas en un lugar durante las reacciones químicas. La inmovilización de enzimas tiene algunos beneficios. La inmovilización puede proteger las enzimas de daños o destrucción Dado que las enzimas inmovilizadas están unidas a un soporte sólido, pueden separarse fácilmente de la mezcla de reacción y reutilizarse varias veces. Esto ahorra tiempo y dinero al no tener que fabricar o purificar nuevas enzimas para cada reacción.