Sesión I de Enzimas

Las enzimas son proteins grandes y complejas formadas por largas cadenas de amino acids. Son proteins globulares. Como sabemos, las proteins se construyen a partir de largas cadenas de amino acids. La secuencia específica de estos amino acids determina la estructura y función de las enzimas. Las enzimas realizan reacciones químicas en nuestro cuerpo. Ayudan a aumentar la velocidad con la que se producen las reacciones químicas. Las enzimas son muy sensibles a los cambios de temperatura. Las enzimas de nuestro cuerpo funcionan a temperaturas de unos treinta y siete grados Celsius. Cualquier cambio pequeño o grande en la temperatura afecta el funcionamiento de las enzimas.

Las enzimas constan de componentes proteicos y no proteicos, incluidos cofactores y coenzimas. El componente proteico de las enzimas se llama apoenzima. Los cofactores son moléculas o iones no proteicos que son necesarios para el correcto funcionamiento de determinadas enzimas. Las coenzimas son moléculas pequeñas, no proteicas, que están asociadas vagamente con la enzima. Son portadores de grupos químicos o electrones durante las reacciones enzimáticas. La enzima funcional completa se llama Holoenzima.

Hay una región especial dentro de la enzima donde tiene lugar la reacción química catalizada por la enzima. Esta región se llama sitio activo. El sitio activo es una región dentro de la estructura tridimensional de la enzima que se une específicamente al sustrato. El sustrato es una molécula o compuesto sobre el cual actúa una enzima y lo convierte en producto. El sitio activo está altamente especializado y tiene una forma precisa para acomodar las moléculas de sustrato específicas.

Las enzimas intracelulares son proteins que se encuentran dentro de las células. Estas proteins realizan tareas esenciales dentro de las células. Son como pequeñas máquinas moleculares que ayudan con varios procesos importantes dentro de la célula. Estos procesos incluyen la descomposición de moléculas grandes en otras más pequeñas para producir energía y la construcción de nuevas moléculas para el crecimiento y la reparación. Estas enzimas son producidas por la propia célula en función de sus necesidades.

Piense en las enzimas intracelulares como trabajadores que se emplean dentro de la célula. Las enzimas intracelulares se encuentran en compartimentos específicos dentro de la célula, donde pueden realizar sus tareas asignadas de manera eficaz. Son responsables de realizar trabajos específicos, como acelerar las reacciones químicas o transformar una molécula en otra. Los ejemplos de enzimas intracelulares incluyen la ADN polimerasa, la ATP sintasa y la catalasa.

Las enzimas extracelulares son enzimas que las células producen y liberan al entorno circundante. Las enzimas intracelulares permanecen dentro de la célula y catalizan reacciones dentro del citoplasma o los orgánulos. Las enzimas extracelulares funcionan fuera de la célula. Participan en la descomposición de macromoléculas complejas, como proteins, carbohydrates y lipids, en componentes más simples. Estos componentes más simples pueden ser fácilmente absorbidos y utilizados por el organismo.

La secreción de enzimas extracelulares permite a los organismos acceder a nutrientes y fuentes de energía que de otro modo serían inaccesibles. Por ejemplo, muchas bacterias producen enzimas extracelulares que descomponen los polysaccharides complejos que se encuentran en las paredes celulares de las plantas. Esto permite que las bacterias utilicen estos carbohydrates como fuente de nutrientes. De manera similar, los hongos liberan enzimas extracelulares para descomponer la materia orgánica en el medio ambiente. Esto ayuda al reciclaje de nutrientes.

Como sabemos, las enzimas son moléculas de proteínas que actúan como catalizadores acelerando las reacciones químicas en los organismos vivos. El mecanismo de acción enzimática implica varios pasos. Primero, la molécula de sustrato se une al sitio activo de la enzima. El sitio activo tiene una forma única que le permite reconocer y unirse al sustrato específico. Cuando el sustrato se une al sitio activo, se forma un complejo enzima-sustrato.

El complejo enzima-sustrato se estabiliza mediante interacciones débiles temporales, como enlaces de hidrógeno y fuerzas de van der Waals. Cuando la enzima y el sustrato se unen, la enzima cambia ligeramente su forma. Este cambio permite que partes específicas de la enzima, llamadas residuos de aminoácidos, se acerquen al sustrato. Esta cercanía ayuda a que la reacción se produzca más fácilmente.

Dentro del sitio activo de la enzima, la energía de activación necesaria para la reacción se reduce. La energía de activación es la cantidad de energía que debe suministrarse a una reacción química para que ésta se lleve a cabo. La enzima hace esto creando las condiciones ideales para que se produzca la reacción. Como resultado, la reacción ocurre más rápidamente y de manera más eficiente.

La reacción conduce a la transformación del sustrato en one o más productos. Tienen propiedades químicas diferentes a las del sustrato. Estos productos se liberan desde el sitio activo. Una vez liberados los productos, la enzima vuelve a su conformación original. Ahora está listo para unirse a nuevas moléculas de sustrato. Las enzimas no se consumen ni se alteran permanentemente durante la reacción. Esto permite que se puedan utilizar repetidamente.

¿Alguna vez te has preguntado cómo las enzimas pueden realizar su trabajo con tanta precisión? Esto se debe a la especificidad de las enzimas. La especificidad enzimática se refiere a la capacidad de las enzimas de reconocer y unirse selectivamente a moléculas específicas. El sitio activo de las enzimas está diseñado para adaptarse y unirse perfectamente a un sustrato específico. El sitio activo contiene grupos químicos especiales que pueden formar enlaces de hidrógeno e interacción electrostática con el sustrato. Estas interacciones ayudan a la enzima a reconocer su objetivo y establecer un enlace fuerte.

La hipótesis de la cerradura y la llave es un concepto que nos ayuda a comprender cómo interactúan las enzimas con sus sustratos específicos. Dice que el sitio activo de una enzima es como una cerradura y el sustrato es como una llave que encaja perfectamente en esa cerradura. Según esta hipótesis, el sitio activo de una enzima tiene una forma específica y propiedades químicas que se ajustan exactamente a la forma y propiedades de su sustrato. Esto permite que la enzima se una selectivamente e interactúe únicamente con su sustrato específico. Es similar a una cerradura que sólo se puede abrir con la llave correcta.

Cuando el sustrato encaja en el sitio activo, forma un enlace temporal con la enzima. Esto permite que la enzima haga su trabajo y lleve a cabo reacciones químicas en el sustrato. Es como si la cerradura y la llave se unieran para desbloquear algo. Esta hipótesis nos ayuda a entender por qué las enzimas son tan buenas en su trabajo. Pueden seleccionar las moléculas correctas sobre las que trabajar porque sus sitios activos están diseñados exactamente para esas moléculas.

A diferencia de la hipótesis de la cerradura y la llave, la hipótesis del ajuste inducido proporciona una mejor explicación de la unión del sustrato al sitio activo. Según la hipótesis del ajuste inducido, el sitio activo de una enzima no es una estructura rígida. Es más bien una región flexible que puede cambiar su forma al unirse al sustrato. Al principio, es posible que el sitio activo no se adapte perfectamente al sustrato. Pero cuando el sustrato entra en el sitio activo, éste cambia su forma para adaptarse perfectamente al sustrato. ¿Puedes decirme qué hipótesis describe mejor el funcionamiento de las enzimas?.