Moléculas Biológicas - Sesión 3

Sabemos que la leche es una parte esencial de nuestra dieta. La leche contiene una proteína llamada caseína. La caseína proporciona nutrición. ¿Alguna vez te has preguntado por qué las proteins son una parte tan esencial de nuestra dieta? ¿O de qué están hechas las proteins ? Exploremos el fascinante mundo de las proteínas. Las Proteins son macromoléculas. Las Proteins están formadas por largas cadenas de amino acids. Estos amino acids están unidos entre sí mediante enlaces. Considere la proteína como un polymer. El aminoácido actúa como monomer de la proteína.

Sabemos que los amino acids son los que forman las proteins. Son compuestos orgánicos que contienen tanto un grupo amino -NH2y un grupo carboxilo -COOHunido a un átomo de carbono central. Este átomo de carbono central también está unido a un átomo de hidrógeno y a un grupo R. R representa el grupo alquilo. El grupo alquilo es una cadena de carbono que varía según el tipo específico de aminoácido.

Sabemos que las proteins están formadas por largas cadenas de amino acids. Pero ¿cómo se unen estos amino acids para formar cadenas largas? El enlace peptídico es un tipo de enlace covalente que conecta los amino acids entre sí para formar moléculas de proteína. Los aminoácidos se unen entre sí en una cadena lineal a través de una serie de enlaces peptídicos.

La formación de un enlace peptídico implica la condensación de two amino acids. El grupo carboxilo -COOHde un aminoácido reacciona con el grupo amino -NH2de otro aminoácido. Durante este proceso se elimina una molécula de agua. El enlace peptídico se forma entre el átomo de carbono del grupo carboxilo -COOHde un aminoácido y el átomo de nitrógeno del grupo amino -NH2de otro aminoácido. La molécula resultante se llama dipéptido.

Se pueden agregar amino acids adicionales a la cadena a través del mismo proceso. Esto formará cadenas más largas llamadas polipéptidos. El enlace peptídico se puede romper mediante un proceso llamado hidrólisis. En la hidrólisis, se agrega agua al enlace peptídico, provocando su ruptura. Como resultado, la cadena polipeptídica se descompone en sus amino acids constituyentes. Este proceso es importante para la digestión de las proteins.

El plegamiento de proteínas es el proceso mediante el cual una cadena de amino acids se retuerce y adquiere una forma tridimensional específica. El plegamiento de proteínas es necesario para que la proteína funcione correctamente. La forma de la proteína está determinada por la secuencia de amino acids en la cadena. Hay cuatro niveles de estructura de proteína que determinan la forma general de una proteína. El primer nivel se llama estructura primaria. Es simplemente la secuencia lineal de amino acids en la cadena de proteínas.

La estructura primaria de una proteína es importante. Determina la forma en que la proteína se plegará en su forma tridimensional final. Un pequeño cambio en la secuencia de amino acids puede tener un gran efecto en la función de la proteína. Por ejemplo, una mutación en la estructura primaria de una proteína puede cambiar la forma en que se pliega. Esto conduce a una pérdida de funciones corporales o causa una enfermedad.

El segundo nivel de estructura de la proteína se llama estructura secundaria. Se refiere a la forma en que la cadena de proteínas se pliega en formas específicas, como una hélice alfa o una lámina beta. En el caso de una hélice alfa, los enlaces de hidrógeno se forman entre el oxígeno del grupo carbonilo C=Ode un aminoácido y el hidrógeno del grupo amino NHde un aminoácido cuatro lugares por delante. Esto hace que la cadena se retuerza y ​​se enrolle en una forma cilíndrica regular.

En una lámina beta, la cadena polipeptídica se pliega hacia adelante y hacia atrás sobre sí misma, formando una lámina plana y plisada. Esta hoja está formada por múltiples hebras de la cadena polipeptídica que corren paralelas o antiparalelas entre sí. Los enlaces de hidrógeno que estabilizan la lámina beta se forman entre el oxígeno carbonílico de un aminoácido en una cadena y el hidrógeno amino de un aminoácido adyacente en una cadena vecina. Este patrón de enlace de hidrógeno se repite a lo largo de la lámina beta. Esto crea una estructura plana y estable.

El tercer nivel de la estructura de la proteína se llama estructura terciaria. Se refiere a la forma tridimensional general que adopta una sola molécula de proteína. Esta estructura está determinada por una combinación de interacciones químicas y físicas entre los amino acids que forman la cadena proteica. Lo fascinante de la estructura terciaria es que es esencial para la función de la proteína. Pequeños cambios en la forma de la proteína pueden tener efectos significativos en su actividad.

La estructura terciaria de una proteína puede verse afectada por factores externos como la temperatura y el pH. Cualquier pequeño cambio en estos factores altera la estructura de la proteína. Esto provoca una pérdida de su actividad biológica. Por ejemplo, las enzimas son proteins que llevan a cabo reacciones químicas específicas en el cuerpo. Si la forma de la proteína se altera por cambios en el entorno circundante, la enzima puede sufrir una pérdida de su capacidad para funcionar correctamente.

El cuarto nivel de estructura de la proteína se llama estructura cuaternaria. Se refiere a la forma en que múltiples subunidades de proteínas se unen para formar un complejo proteico funcional más grande. En algunos casos, las subunidades de proteínas individuales pueden unirse para formar un complejo con una función específica. Por ejemplo, la hemoglobina es la proteína que transporta el oxígeno en nuestra sangre. Se compone de cuatro subunidades individuales. Cada una de las subunidades contiene un grupo hemo que se une al oxígeno.

La estabilidad de la estructura de la proteína se mantiene mediante una variedad de interacciones entre amino acids. Estas interacciones se denominan interacciones estabilizadoras de proteínas. La primera interacción que juega un papel importante en la estabilización de la estructura de una proteína es el enlace de hidrógeno. Los enlaces de hidrógeno son fuerzas de atracción entre un átomo de hidrógeno que está unido covalentemente a un átomo altamente electronegativo y otro átomo electronegativo. Por ejemplo, se ilustra el enlace de hidrógeno entre moléculas de agua.

En las proteins, se forman enlaces de hidrógeno entre los átomos electronegativos de la cadena principal del péptido. Digamos que two enlaces peptídicos se acercan entre sí en la estructura de la proteína. Entonces la carga parcial positiva en el átomo de hidrógeno del N-HEl grupo se siente atraído por la carga negativa parcial del átomo de oxígeno del C=Ogrupo. Esta atracción electrostática hace que se forme un enlace de hidrógeno entre los two grupos. Esto estabiliza la estructura de la proteína. El enlace de hidrógeno estabiliza la estructura secundaria de la proteína.

La segunda interacción que estabiliza la estructura de la proteína son las interacciones de van der Waals. Las interacciones de Van der Waals son causadas por fluctuaciones en la distribución de electrones alrededor de los átomos. Una cadena lateral es un grupo químico que está unido a una parte central de la molécula llamada "cadena principal" o columna vertebral. Digamos que two cadenas laterales de aminoácidos no polares se acercan una a la otra en la estructura de la proteína. Luego, los electrones alrededor de los átomos en una cadena lateral pueden causar un dipolo temporal en la otra cadena lateral. Esto crea una atracción electrostática débil entre las two cadenas laterales. Esta débil atracción electrostática se conoce como interacción de van der Waals.

Estas interacciones ocurren entre cadenas laterales de aminoácidos no polares que no tienen carga, como los grupos metilo en la alanina o la isoleucina. Aunque cada interacción de van der Waals individual es débil, muchas de ellas pueden actuar juntas para estabilizar la estructura de la proteína. De hecho, se cree que estas interacciones son la principal fuerza impulsora detrás del plegamiento de proteínas, especialmente en las primeras etapas del proceso.