الإنزيمات الجلسة الثانية

نحن نعلم أن الإنزيمات تتفاعل مع جزيئات الركيزة لتحويلها إلى منتجات. يشير نشاط الإنزيم إلى قدرة الإنزيمات على تحفيز أو تسريع التفاعلات الكيميائية. هل تعلم أن درجة الحرارة يمكن أن تؤثر بشكل كبير على نشاط الإنزيمات؟. من المثير للاهتمام كيف تؤثر درجة الحرارة على حركة وطاقة الجزيئات، بما في ذلك الإنزيمات والركائز. عندما ترتفع درجة الحرارة، تصبح هذه الجزيئات أكثر نشاطًا وتتحرك بشكل أسرع. ولكن ماذا يعني ذلك بالنسبة لنشاط الإنزيم؟. حسنًا، يؤدي ارتفاع السرعة إلى زيادة تصادمات متكررة بين الإنزيمات والركائز.

تؤدي المزيد من الاصطدامات إلى زيادة فرص التفاعلات الناجحة والتفاعلات التحفيزية. ويؤدي هذا بدوره إلى تسريع المعدل الإجمالي لنشاط الإنزيم وتحويل الركائز إلى منتجات. ومع ذلك، من المهم أن نلاحظ أن هناك نطاق درجة حرارة مثالية لنشاط الإنزيم. خارج هذا النطاق، يمكن لدرجات الحرارة المرتفعة للغاية أن يكون لها تأثيرات ضارة على الإنزيم. تتراوح درجة الحرارة المثالية لمعظم الإنزيمات البشرية بين خمسة وثلاثين إلى أربعين درجة مئوية.

عند درجات حرارة عالية جدًا، يمكن للطاقة الحرارية أن تكسر الروابط الهيدروجينية، وجسور ثاني كبريتيد، وغيرها من الروابط الضعيفة التي تساهم في استقرار الإنزيمات. نتيجة لذلك، يتعرض الإنزيم للتحلل. يشير التحلل إلى التغيرات البنيوية والوظيفية التي تحدث في proteins. يفقد الإنزيم المشوه طيه وشكلها الصحيحين. يصبح الإنزيم المتغير غير فعال. وهذا يعني أنه لا يمكنه الارتباط بالركائز وتحفيز التفاعلات بشكل فعال.

هناك عامل آخر يؤثر على نشاط الإنزيمات وهو الرقم الهيدروجيني. الرقم الهيدروجيني هو مقياس لمدى حمضية أو قاعدية المحلول. يخبرنا عن عدد أيونات الهيدروجين الموجودة في المحلول. تشير قيمة الرقم الهيدروجيني الأقل من سبعة إلى محلول حمضي. يشير الرقم الهيدروجيني الأعلى من سبعة إلى محلول قاعدي. يعتبر الرقم الهيدروجيني 7 محايدًا. الماء لديه قيمة pH تساوي سبعة.

الآن، دعونا نشرح كيف يمكن للتغيرات في درجة الحموضة أن تؤثر على نشاط الإنزيم. الأنزيمات هي proteins خاصة تساعد على تسريع التفاعلات الكيميائية في أجسامنا. إنها تمتلك أشكالاً محددة تسمح لها بالارتباط بنوع من الجزيئات تسمى الركائز وتحويلها إلى منتجات. تعمل الإنزيمات بشكل أفضل عند مستوى معين من درجة الحموضة يُعرف باسم درجة الحموضة المثالية. عند هذا الرقم الهيدروجيني، يكون هيكل الإنزيم مستقرا. كما أن الموقع النشط للإنزيم له الشكل الصحيح ليرتبط بالركيزة بكفاءة ويقوم بالتفاعل.

عندما يتغير الرقم الهيدروجيني عن المستوى الأمثل للإنزيم، فإنه يمكن أن يؤدي إلى تعطيل بنية الإنزيم. يحدث هذا الاضطراب بشكل رئيسي بسبب الروابط الأيونية والهيدروجينية التي تحافظ على شكل الإنزيم معًا. هذه الروابط حساسة لتغيرات الرقم الهيدروجيني. بمصطلحات أبسط، فكر في الإنزيم باعتباره قفلًا والركيزة باعتبارها مفتاحًا. يتمتع القفل بشكل محدد يتناسب تمامًا مع المفتاح. ولكن عندما لا يكون الرقم الهيدروجيني مثاليًا، يكون الأمر كما لو أن القفل أصبح مشوهًا، ولم يعد المفتاح مناسبًا بشكل جيد. لذا، فإن رد الفعل لا يحدث بكفاءة.

إن الإنزيمات المختلفة لها درجة حموضة مثالية مختلفة. وذلك لأنها توجد في أجزاء مختلفة من الجسم أو تؤدي وظائف مختلفة. على سبيل المثال، تعمل إنزيمات المعدة بشكل أفضل في البيئة الحمضية للمعدة، مما يساعد على الهضم. على النقيض من ذلك، فإن الإنزيمات الموجودة في الأمعاء الدقيقة تفضل بيئة ذات درجة حموضة أكثر قلوية لأنها تواصل عملية الهضم في تلك البيئة.

يتأثر نشاط الإنزيم أيضًا بتركيز الركيزة. عندما يكون تركيز الركيزة منخفضًا، يكون عدد جزيئات الركيزة المتاحة للإنزيم للتفاعل معها أقل. ونتيجة لذلك، أصبحت تصادمات ركيزة الإنزيم أقل تواترا. يصبح معدل التفاعل بطيئًا نسبيًا. مع ارتفاع تركيز الركيزة، يرتفع معدل التفاعل أيضًا. ويرجع ذلك إلى توفر المزيد من جزيئات الركيزة للإنزيمات. وهذا يعني أن هناك احتمالية أعلى لحدوث تصادمات بين الإنزيم والركيزة.

ومع ذلك، هناك نقطة حيث زيادة تركيز الركيزة لا يؤدي إلى ارتفاع متناسب في معدل التفاعل. وذلك لأن الإنزيم يصل إلى حالة التشبع. عند التشبع، يتم استيعاب جميع المواقع النشطة المتاحة على الإنزيم بواسطة جزيئات الركيزة. عندما تصبح المواقع النشطة للإنزيم مشبعة، لا تتمكن جزيئات الركيزة الإضافية من الارتباط بالإنزيم. على الرغم من أنه قد يكون هناك المزيد من الركائز، إلا أنه يتعين عليها الانتظار حتى تصبح المواقع النشطة متاحة. ويحد هذا من المعدل الذي يستطيع به الإنزيم تحويل الركائز إلى منتجات.

يؤثر تركيز الإنزيمات أيضًا على نشاط الإنزيمات. بشكل عام، يؤدي ارتفاع تركيز الإنزيمات إلى ارتفاع معدل التفاعل. ويرجع ذلك إلى أن المزيد من الإنزيمات متاحة للارتباط بالركائز. ومع ذلك، إذا كان تركيز الركيزة محدودًا، فإن الارتفاعات الإضافية في تركيز الإنزيم لا تؤثر على معدل التفاعل.

مثبطات الإنزيم هي جزيئات ترتبط بالإنزيمات وتتداخل مع وظيفتها الطبيعية. يمكنها إما تعزيز أو تقليل نشاط الإنزيم. يمكن تصنيف المثبطات إلى two رئيسيين. وهذه هي المثبطات القابلة للعكس والمثبطات غير القابلة للعكس. ترتبط المثبطات القابلة للعكس بالإنزيم من خلال التفاعلات غير التساهمية. المثبطات القابلة للعكس هي تلك التي يمكن أن ترتبط بالإنزيم مؤقتًا، مثل المغناطيس الذي يلتصق بسطح معدني. يمكن التراجع عن هذا الارتباط، ويستطيع الإنزيم العودة إلى العمل بشكل طبيعي.

يمكن تصنيف المثبطات القابلة للعكس إلى مثبطات تنافسية وغير تنافسية وغير تنافسية. تتنافس المثبطات التنافسية مع الركيزة على الموقع النشط للإنزيم. ترتبط بشكل عكسي بالموقع النشط. تعمل المثبطات التنافسية على منع ارتباط الركيزة. أنها تقلل من نشاط الانزيم. إن زيادة تركيز الركيزة قد يؤدي إلى التغلب على تأثيرات التثبيط التنافسي.

ترتبط المثبطات غير التنافسية بموقع على الإنزيم غير الموقع النشط. يُعرف هذا الموقع باسم الموقع التآزري. يؤدي ارتباط المثبطات غير التنافسية إلى حدوث تغيير في شكل وبنية الموقع النشط للإنزيم. الآن لا يمكن للركيزة الارتباط بالموقع النشط للإنزيم. ونتيجة لذلك، يتم تقليل نشاط الإنزيم. لا يمكن التغلب على التثبيط غير التنافسي عن طريق زيادة تركيز الركيزة.

تعمل المثبطات غير التنافسية عن طريق الارتباط بالإنزيم فقط عندما يكون الركيزة مرتبطة به بالفعل. بمجرد ارتباط المثبط، فإنه يمنع إطلاق المنتج الذي ينتجه الإنزيم عادة. إنه مثل القفل الذي لا يمكن إغلاقه إلا عندما يكون المفتاح بداخله بالفعل.

تشكل المثبطات غير القابلة للعكس روابط تساهمية مع الإنزيم. تسبب هذه المثبطات تعطيلًا دائمًا للإنزيم. تحتوي هذه المثبطات غالبًا على مجموعات وظيفية تفاعلية. ترتبط هذه المجموعات الوظيفية التفاعلية بشكل لا رجعة فيه amino acids محددة في الموقع النشط للإنزيم.

الإنزيمات المستقرة هي إنزيمات ملتصقة بمادة صلبة، مثل الخرز الصغير. يساعد هذا على إبقاء الإنزيمات في مكان one أثناء التفاعلات الكيميائية. هناك بعض الفوائد لتثبيت الإنزيمات. يمكن أن يحمي التثبيت الإنزيمات من التلف أو التدمير، نظرًا لأن الإنزيمات المثبتة متصلة بدعامة صلبة، فيمكن فصلها بسهولة عن خليط التفاعل وإعادة استخدامها عدة مرات. يؤدي هذا إلى توفير الوقت والمال من خلال عدم الحاجة إلى صنع أو تنقية إنزيمات جديدة لكل تفاعل.