الجزيئات البيولوجية - الجلسة 3

نحن نعلم أن الحليب جزء أساسي من نظامنا الغذائي. يحتوي الحليب على بروتين يسمى الكازين. الكازيين يوفر التغذية. هل تساءلت يومًا عن سبب كون proteins جزءًا أساسيًا من نظامنا الغذائي؟. أو مما تتكون proteins ؟. دعونا نستكشف عالم البروتين المثير للاهتمام. Proteins هي جزيئات كبيرة. تتكون Proteins من سلاسل طويلة من amino acids. ترتبط هذه amino acids مع بعضها البعض عن طريق الروابط. اعتبر البروتين بمثابة polymer. يعتبر الحمض الأميني بمثابة monomer للبروتين.

نحن نعلم أن amino acids مكونة من proteins. وهي مركبات عضوية تحتوي على مجموعة أمينية -NH2ومجموعة الكربوكسيل -COOHمُلحقة بذرة كربون مركزية. ترتبط ذرة الكربون المركزية هذه أيضًا بذرة هيدروجين ومجموعة R. R يمثل المجموعة الألكيلية. المجموعة الألكيلية هي سلسلة كربونية تختلف حسب نوع الأحماض الأمينية المحددة.

نحن نعلم أن proteins تتكون من سلاسل طويلة من amino acids. ولكن كيف ترتبط هذه amino acids مع بعضها البعض لتكوين سلاسل طويلة؟. الرابطة الببتيدية هي نوع من الرابطة التساهمية التي تربط amino acids معًا لتشكيل جزيئات البروتين. ترتبط الأحماض الأمينية معًا في سلسلة خطية من خلال سلسلة من الروابط الببتيدية.

يتضمن تكوين الرابطة الببتيدية تكثيف two amino acids. المجموعة الكربوكسيلية -COOHمن حمض أميني one يتفاعل مع المجموعة الأمينية -NH2من حمض أميني آخر. خلال هذه العملية، يتم التخلص من جزيء الماء. يتم تكوين الرابطة الببتيدية بين ذرة الكربون في المجموعة الكربوكسيلية -COOHمن حمض أميني one وذرة النيتروجين للمجموعة الأمينية -NH2من حمض أميني آخر. ويسمى الجزيء الناتج بالثنائي الببتيد.

يمكن إضافة amino acids إضافية إلى السلسلة من خلال نفس العملية. سيؤدي هذا إلى تكوين سلاسل أطول تسمى البوليببتيدات. يمكن كسر الرابطة الببتيدية من خلال عملية تسمى التحلل المائي. في عملية التحلل المائي، يتم إضافة الماء إلى الرابطة الببتيدية، مما يؤدي إلى تفككها. ونتيجة لذلك تنقسم سلسلة البوليببتيد إلى amino acids المكونة لها. تعتبر هذه العملية مهمة لهضم proteins.

طي البروتين هو العملية التي تلتوي بها سلسلة من amino acids وتتحول إلى شكل محدد ثلاثي الأبعاد. إن طي البروتين ضروري لكي يقوم بوظيفته بشكل صحيح. يتم تحديد شكل البروتين من خلال تسلسل amino acids في السلسلة. هناك أربعة مستويات من بنية البروتين التي تحدد الشكل العام للبروتين. المستوى الأول يسمى البنية الأساسية. إنه ببساطة التسلسل الخطي amino acids في سلسلة البروتين.

إن البنية الأساسية للبروتين مهمة. إنه يحدد الطريقة التي سوف يتحول بها البروتين إلى شكله النهائي ثلاثي الأبعاد. يمكن أن يكون للتغيير الصغير في تسلسل amino acids تأثير كبير على وظيفة البروتين. على سبيل المثال، يمكن لطفرة في البنية الأساسية للبروتين أن تغير طريقة طيه. ويؤدي هذا إلى فقدان وظيفة الجسم أو التسبب في المرض.

المستوى الثاني من بنية البروتين يسمى البنية الثانوية. يشير إلى الطريقة التي تتشكل بها سلسلة البروتين في أشكال محددة، مثل حلزون ألفا أو ورقة بيتا. في حالة الحلزون ألفا، تتشكل الروابط الهيدروجينية بين الأكسجين في المجموعة الكاربونيلية C=Oمن حمض أميني one وذرة الهيدروجين للمجموعة الأمينية NHمن حمض أميني بأربعة أماكن أمامه. يؤدي هذا إلى التواء السلسلة وتجعيدها إلى شكل أسطواني منتظم.

في الورقة بيتا، تنطوي سلسلة البوليببتيد على نفسها ذهابًا وإيابًا، لتشكل ورقة مسطحة مطوية. تتكون هذه الورقة من خيوط متعددة من سلسلة البولي ببتيد التي تعمل بشكل متوازي أو معاكس لبعضها one. تتشكل الروابط الهيدروجينية التي تعمل على تثبيت الصفيحة بيتا بين ذرة الأكسجين الكاربونيلية لحمض أميني one في سلسلة one والهيدروجين الأميني لحمض أميني مجاور في سلسلة مجاورة. يتكرر هذا النمط من الروابط الهيدروجينية على طول الطبقة بيتا. يؤدي هذا إلى إنشاء بنية مستقرة ومسطحة.

المستوى الثالث من بنية البروتين يسمى البنية الثلاثية. يشير إلى الشكل ثلاثي الأبعاد الشامل الذي يتخذه جزيء البروتين الواحد. يتم تحديد هذا البناء من خلال مجموعة من التفاعلات الكيميائية والفيزيائية بين amino acids التي تشكل سلسلة البروتين. ما هو مثير للاهتمام حول البنية الثلاثية هو أنها ضرورية لوظيفة البروتين. يمكن للتغيرات الصغيرة في شكل البروتين أن يكون لها تأثيرات كبيرة على نشاطه.

يمكن أن يتأثر التركيب الثالثي للبروتين بعوامل خارجية مثل درجة الحرارة والرقم الهيدروجيني. أي تغير بسيط في هذه العوامل يؤدي إلى خلل في بنية البروتين. ويؤدي هذا إلى فقدان نشاطه البيولوجي. على سبيل المثال، الإنزيمات هي proteins تقوم بتفاعلات كيميائية محددة في الجسم. إذا تغير شكل البروتين نتيجة للتغيرات في البيئة المحيطة، فقد يتعرض الإنزيم لفقدان قدرته على العمل بشكل صحيح.

المستوى الرابع من بنية البروتين يسمى البنية الرباعية. يشير إلى الطريقة التي تتجمع بها وحدات البروتين المتعددة معًا لتشكيل مجمع بروتيني وظيفي أكبر. في بعض الحالات، يمكن لوحدات البروتين الفردية أن تتجمع معًا لتكوين مركب له وظيفة محددة. على سبيل المثال، الهيموجلوبين هو البروتين الذي يحمل الأكسجين في دمنا. يتكون من أربع وحدات فرعية فردية. تحتوي كل وحدة فرعية على مجموعة هيم ترتبط بالأكسجين.

يتم الحفاظ على استقرار بنية البروتين من خلال مجموعة متنوعة من التفاعلات بين amino acids. وتسمى هذه التفاعلات بتفاعلات تثبيت البروتين. التفاعل الأول الذي يلعب دورًا مهمًا في استقرار بنية البروتين هو الرابطة الهيدروجينية. الروابط الهيدروجينية هي قوى جذب بين ذرة هيدروجين مرتبطة تساهميًا بذرة ذات سالبية كهربائية عالية وذرة أخرى ذات سالبية كهربائية. على سبيل المثال، يتم توضيح الرابطة الهيدروجينية بين جزيئات الماء.

في proteins، تتشكل الروابط الهيدروجينية بين الذرات الكهروسالبية للهيكل الببتيدي. لنفترض أن two ببتيديتين تقتربان من بعضهما البعض في بنية البروتين. ثم الشحنة الموجبة الجزئية على ذرة الهيدروجين N-Hتنجذب المجموعة إلى الشحنة السالبة الجزئية الموجودة على ذرة الأكسجين في C=Oمجموعة. يؤدي هذا الجذب الكهروستاتيكي إلى تكوين رابطة هيدروجينية بين two. وهذا يعمل على تثبيت بنية البروتين. الرابطة الهيدروجينية تعمل على تثبيت البنية الثانوية للبروتين.

التفاعل الثاني الذي يعمل على استقرار بنية البروتين هو تفاعلات فان دير فالس. تنتج تفاعلات فان دير فالس عن تقلبات في توزيع الإلكترونات حول الذرات. السلسلة الجانبية هي مجموعة كيميائية مرتبطة بجزء أساسي من الجزيء يسمى "السلسلة الرئيسية" أو العمود الفقري. لنفترض أن two جانبيتين من الأحماض الأمينية غير القطبية تقتربان من بعضهما البعض في بنية البروتين. ومن ثم فإن الإلكترونات الموجودة حول الذرات في سلسلة جانبية one يمكن أن تسبب ثنائي قطب مؤقت في السلسلة الجانبية الأخرى. يؤدي هذا إلى إنشاء جاذبية إلكتروستاتيكية ضعيفة بين السلسلتين two. تُعرف هذه الجاذبية الكهروستاتيكية الضعيفة باسم تفاعل فان دير فالس.

تحدث هذه التفاعلات بين السلاسل الجانبية للأحماض الأمينية غير القطبية التي ليس لها شحنة، مثل مجموعات الميثيل الموجودة في الألانين أو الأيزوليوسين. على الرغم من أن كل تفاعل فردي من تفاعلات فان دير فالس يكون ضعيفًا، إلا أن العديد منها يمكن أن تعمل معًا لتثبيت بنية البروتين. وفي الواقع، يُعتقد أن هذه التفاعلات هي القوة الدافعة الرئيسية وراء طي البروتين، وخاصة في المراحل المبكرة من العملية.